Что вырабатывает пепсин. Что такое пепсин в твороге и зачем он нужен в домашнем сыре. Связи, расщепляемые пепсином

По У. Г. Тейлору (Коротько Г. Ф. , 2007), в желудочном соке человека 7 изопепсинов, 5 из них с чётко различающимися свойствами:

• Пепсин 1 (собственно пепсин) - максимум активности при рН = 1,9. При рН = 6 быстро инактивируется.
• Пепсин 2 - максимум активности при рН = 2,1.
• Пепсин 3 - максимум активности при рН = 2,4 - 2,8.
• Пепсин 5 («гастриксин») - максимум активности при рН = 2,8 - 3,4.
• Пепсин 7 - максимум активности при рН = 3,3 - 3,9.

Существует иная терминология: «пепсин-А» (собственно пепсин); «пепсин-B» (шифр КФ 3.4.23.2) имеет синонимы: «желатиназа» (gelatinase), «парапепсин I» (parapepsin I); «пепсин-C» (шифр КФ 3.4.23.3), синонимы: «гастриксин» (gastricsin), «парапепсин II» (parapepsin II).

Роль пепсина в пищеварении

Пепсины играют значительную роль в пищеварении у млекопитающих, в том числе у человека, являясь ферментом , выполняющим один из важных этапов в цепочке превращений белков пищи в аминокислоты. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него соляной кислоты . Пепсин действует только в кислой среде желудка и при попадании в щелочную среду двенадцатиперстной кишки становится неактивным.

Пепсин вырабатывается главными клетками желёз дна и тела желудка. У мужчин дебит пепсина составляет от 20-35 мг в час (базальная секреция) до 60-80 мг в час (секреция, стимулированная пентагастрином , максимальная). У женщин - на 25-30 % меньше. Главными клетками пепсин секретируется, резервируется и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена . Превращение пепсиногена в пепсин происходит в результате отщепления с N-концевого участка пепсиногена нескольких пептидов , один из которых играет роль ингибитора . Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином (автокатализ). Пепсин обеспечивает дезагрегацию белков, предшествующую их гидролизу и облегчающую его. Как катализатор он обладает протеазным и пептидазным действием.

Протеолитическая активность пепсина наблюдается при рН < 6, достигая максимума при pH = 1,5-2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять ~50 кг яичного альбумина , створаживать ~100 000 л молока, растворять ~2000 л желатина .

Лекарственные препараты на основе пепсина

Для медицинских целей в качестве лекарственного средства вырабатывают из слизистой оболочки желудка свиней . Выпускается в виде порошка (лат. pepsinum ) или в виде таблеток в смеси с ацидином (лат. асіdin-рерsini ), в составе комбинированных препаратов (Панзинорм-Форте и другие). АТС-код пепсина A09AA03. АТС-код комбинации пепсина с кислотосодержащими препаратами A09AC01.

При недостатке пепсина в организме (болезнь Менетрие и другие) назначается заместительная терапия пепсиносодержащими препаратами.

Пепсин (pepsinum)

Выпускается в смеси с сахарной пудрой. Белый или слегка желтоватый порошок сладкого вкуса со слабым своеобразным запахом.

Применение и дозы препарата . Внутрь по 0,2-0,5 г (детям от 0,05 до 0,3 г) 2-3 раза в день перед едой или во время еды, в порошках или в 1-3% растворе разведенной соляной кислоты .

Действие лекарства . Пепсин расщепляет белки до полипептидов , после воздействия пепсина начинается процесс переваривания белков в пищеварительном тракте.

Показания к применению . Ахилия , гипо- и анацидные гастриты , диспепсия .

Противопоказания, возможные побочные явления. Не установлены.

Хранение. В хорошо закупоренных банках, в прохладном (от + 2 до +15 °C), защищенном от света месте.

Ацидин-пепсин (асіdin-рерsini)

Показания к применению . Расстройства пищеварения при ахилии , гипо- и анацидных гастритах , диспепсии .

Форма выпуска . Таблетки по 0,5 и 0,25 г.

Применение и дозы препарата . Для взрослых: 1 таблетка по 0,5 г 3 - 4 раза в день. Для детей - от 1/4 таблетки (массой 0,25 г) до 1/2 таблетки (массой 0,5 г) в зависимости от возраста, 3 - 4 раза в день. Таблетки перед приемом растворяют в 1/4 - 1/2 стакана воды. Принимают во время или после еды.

Другие торговые наименования. Асіdolрерsin, Асіpepsol, Веtacid, Рерsacid, Рерsamin.

Сыроделие

Пепсин или в чистом виде, или в составе сычужной закваски применяется для сворачивания молока при приготовления сыров . Сычужный фермент состоит из двух основных компонентов - химозина и пепсина.

Под свертыванием молока понимаются процессы коагуляции основного его белка - казеина и образования молочного геля. Строение казеина таково, что за ферментативное свертывание «ответственна» только одна пептидная связь в белковой молекуле. Разрыв белковой молекулы по этой ключевой связи и приводит к свертыванию молока.

Химозин является тем ферментом, который по своей природе обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Химозин, не являясь сильным протеолитом (разрывает незначительное число пептидных связей казеина), выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей казеина идет по пептидной связи между 105-106 аминокислотами (фенилаланин -метионин) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту - гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количе­ство белка остается в сгустке.

Для приготовления многих элитных видов сыров применяют сычужный фермент, содержащий 90-95% химозина и 5-10% пепсина. Но, для некоторых других сыров (сулугуни , брынза) допускается использование пепсина в чистом виде. «Народные» рецепты приготовления сыров обычно рекомендуют использование для ферментации пепсиносодержащие лекарственные препараты («Ацидин-пепсин» и подобные).

Мукорпепсин

Мукорпепсин (англ. mucorpepsin ) - протеолитический фермент класса гидролаз . Шифр КФ 3.4.23.23. Мукорпепсин получается из грибов Mucor pusilus и Мucor miehei . Применяется в пищевой промышленности в качестве заменителя сычужных ферментов животного происхождения.

На российском рынке встречается, как «Пепсин, микробиальный ренин, фермент для приготовления мягких и рассольных сыров» «растительного происхождения», японского производства, в котором в качестве молокосвёртывающего фермента используется мукорпепсин.

Пепсин считается одним из основных пищеварительных ферментов, вырабатываемых человеческим организмом (а также организмом многих животных).

Чем полезен пепсин для здоровья пищеварения и кишечника? Он необходим для того, чтобы наш организм правильно усваивал белки, получаемые вместе с пищей. Кроме того, он способствует всасыванию питательных веществ, помогает защищать организм от аллергии, чрезмерного размножения грибка и т.д.

Сегодня доступны добавки пепсина, поддерживающие пищеварение при низкой выработке данного фермента. Они помогают справиться с несварением и симптомами панкреатита, ГЭРБ, кислотного рефлюкса и изжоги.

Возможно, вы подозреваете, что у вас низкий уровень желудочной кислоты? Это может привести к проблемам со способностью переваривать белки. О недостатке пепсина и желудочного сока свидетельствуют такие симптомы, как боль в животе, вздутие, диарея, а также дефицит витамина В12 и железа.

Пепсин - это пищеварительный фермент в желудке, который расщепляет белки до более мелких частиц, называемых полипептидами (или для краткости просто пептидами). Этот фермент помогает организму переваривать белки, содержащиеся в мясе, яйцах, молочных продуктах, орехах и семенах, разрушая связи, соединяющие аминокислоты. Аминокислоты являются «строительными блоками белков».

Какой орган вырабатывает пепсин? Где находится пепсин?

Пепсин - это фермент, вырабатываемый желудком. Функционирует он также в желудке. Этот фермент образуется, когда желудочный сок превращает белок пепсиноген в пепсин. ()

Пепсиноген - это пассивное вещество. Однако под воздействием соляной кислоты он превращается в активный фермент - пепсин.

Пепсин содержится в кислотном желудочном соке и помогает организму правильно переваривать получаемую пищу. За выработку пепсиногена ответственны главные пепсиновые клетки - железы в мембране слизистой оболочки желудка. Этот процесс происходит после того, как данные клетки стимулируются блуждающим нервом и выделениями гастрина и секретина. Пепсиноген смешивается с соляной кислотой и преобразуется в активный фермент пепсин.

Как пепсин действует в желудке?

Пепсин максимально активен в кислой среде. В идеале около 1,5-2 рН. Это считается «нормальной кислотностью желудочного сока». Нормальная работа данного фермента прекращается, когда уровень рН превышает значение 6,5. В таких условиях происходит нейтрализация и денатурация пепсина. Это важно, потому что среда в желудке должна быть кислотной.

Преимущества и сферы применения пепсина

Как пепсин влияет на организм? Основной функцией этого фермента является расщепление (или денатурация) белков. Однако это не единственная его роль. Он также участвует в поглощении питательных веществ и уничтожении болезнетворных микробов. В первую очередь пищеварительные ферменты действуют как катализаторы химических реакций в организме. Они превращают крупные молекулы в более легкие для поглощения частицы, необходимые организму для выживания и процветания.

Существует ряд важных причин, почему прием пепсина необходим определенным категориям людей. Следует выделить следующие основные преимущества данного фермента :

• Помогает организму расщеплять тяжелые для переваривания белки
• Способствует лечению расстройств пищеварения и синдрома повышенной кишечной проницаемости, уменьшая нагрузку на желудочно-кишечный тракт.
• Сдерживает развитие панкреатита, который влияет на способность организма надлежащим образом производить ферменты, необходимые для расщепления пищи.
• Помогает подготавливать антитела и переваривать иммуноглобулин G.
• Стимулирует секрецию желчи.
• Способствует облегчению детоксикации печени.
• Облегчает симптомы , изжоги и других расстройств, таких как синдром раздраженной толстой кишки.
• Повышает всасывание питательных веществ и предотвращает их дефицит, в том числе и недостаток , железа и .
• Противостоит ингибиторам ферментативной деятельности, содержащимся в таких продуктах, как арахис, ростки пшеницы, яичные белки, орехи, семена, бобовые и картофель.
• Используется для регуляции множества проблем со здоровьем, в числе которых диспепсия (рецидивирующая боль или дискомфорт в верхнем отделе брюшной полости), утренняя тошнота и рвота у беременных, тошнота и диарея, а также расстройства пищеварения, связанные с прохождением противоопухолевой терапии.

Несмотря на то, что пепсин является важным пищеварительным ферментом со множеством преимуществ, следует выделить ряд желудочно-кишечных расстройств, связанных с нарушением его функции :

• ГЭРБ (гастроэзофагеальная рефлюксная болезнь) и гортанно-глоточный рефлюкс (или экстраэзофагеальный рефлюкс). Такие состояния возникают, когда пепсин, кислота и другие вещества пробираются из желудка в пищевод. Пепсин может оставаться в гортани в результате желудочного рефлюкса. Возникновение гортанно-глоточного рефлюкса означает, что пепсин и кислота добрались до гортани.
• ГЭРБ и гортанно-глоточный рефлюкс могут вызывать дискомфорт и даже серьезные повреждения слизистой оболочки пищевода и гортани. Эти состояния, как правило, связаны с такими симптомами, как кислотный рефлюкс, ощущение жжения в области грудной клетки, хрипота, хронический кашель и непроизвольные сокращения голосовых связок.
• Пепсин способен прилипать к клеткам слизистой оболочки гортани и разрушать мембраны/ткани (этот процесс называют эндоцитозом). Это потенциально может увеличить риск рака пищевода и гортани. ()
• Экстраэзофагеальный рефлюкс выявляется посредством исследования закисления среды с помощью пробы рН и определения наличия пепсинов в слюне и дыхании.
• Исследования показывают, что ингибиторы протонной помпы не помогают большинству людей с экстраэзофагеальным рефлюксом.
• Пепсин вовлечен в возникновение такого расстройства, как ГЭРБ, которое появляется, если нижний пищеводный сфинктер ослабевает или ненадлежащим образом расслабляется. Это может произойти из-за воспаления, грыжи или ожирения. Как результат, содержимое желудка оказывается в пищеводе. Во многих случаях облегчить состояние при ГЭРБ помогает изменение рациона и образа жизни, направленное на снижение воспаления. ()

Главные источники пепсина

На самом деле, продукты не содержат пепсин, однако они способны повлиять на выработку желудочного сока и пищеварительных ферментов.

Как уже говорилось ранее, в человеческом организме пепсин образуется благодаря «главным клеткам» в желудке. Объем вырабатываемых ферментов повышается, если вы потребляете больше белка.

К числу продуктов с наибольшим содержанием белка стоит отнести:

• красное мясо
• мясо птицы
• молочные продукты
• протеиновые порошки

Также пепсин можно получить с помощью лекарственных препаратов и добавок. Такие средства используются для стимулирования процесса переваривания пищи (особенно белков) в случаях, когда организм самостоятельно вырабатывает недостаточное количество пепсина. Кроме того, подобные добавки помогают контролировать состояние при панкреатите. Добавки пепсина, как правило, производятся из свиного желудка и не подходят вегетарианцам.

Некоторые специалисты рекомендует бетаингидрохлорид (или бетаингидрохлорид в сочетании с пепсином), как дополнительный источник соляной кислоты для людей с низким уровнем секреции желудочного сока (данное состояние известно, как гипохлоргидрия). Это помогает вырабатываемой желудком соляной кислоте лучше преобразовывать пепсиноген, а также способствует перевариванию белка. Кроме того, такое лечение помогает уменьшить аллергию и замедлить рост грибка кандида. ()

Добавки пепсина и их дозировка

В число добавок пепсина входят лекарственные препараты, которые можно легко приобрести в аптеке без рецепта врача. Они доступны в форме таблеток, порошковых смесей и капсул. Оптимальная дозировка пепсина зависит от множества факторов: веса, роста, возраста, диеты, образа жизни и истории болезни. Если вам необходимы мощные добавки пепсина, отпускаемые только по рецепту, то врач самостоятельно определит подходящую для вас дозировку. Примерами подобных лекарств являются таблетки Nuzyme и сироп Wegazyme.

Если вы выбираете добавки пищеварительных ферментов, отпускаемые без рецепта, внимательно ознакомьтесь с предлагающейся инструкцией по применению. Не превышайте рекомендованную дозировку. Для наилучшего результата выбирайте высококачественные комплексы, состоящие из нескольких видов пищеварительных ферментов.

Для лучшего эффекта некоторые производители сочетают пепсин с соляной кислотой. Такой комплекс отлично подойдет для регулярного применения в целях поддержания здоровья ЖКТ, борьбы с такими расстройствами, как кислотный рефлюкс, и повышения уровня желудочного сока.

Также эта добавка применяется при синдроме повышенной кишечной проницаемости. Сочетание соляной кислоты с пепсином в некоторой степени противоречиво, но, как правило, такой комплекс применяется под надзором врача. Важно начинать курс приема данной добавки с одной капсулы в день, после чего можно постепенно увеличивать дозировку. ()

• Принимайте добавки только тогда, когда в вашем блюде присутствует белок. Если вы выбрали блюдо без белка, то и добавка вам не нужна.
• Если вы чувствуете тепло в желудке, это значит, что вы приняли достаточно ферментов и, возможно, даже стоит снизить дозу.
• Одним достаточно принимать одну капсулу в день или по одной капсуле с каждым основным приемом пищи. Другим необходимо до девяти капсул в сутки.
• Выбирайте добавки, в которых содержится приблизительно 530 миллиграммов бетаингидрохлорида и около 20 миллиграммов чистого пепсина.
• Всегда принимайте добавки во время еды. Никогда не используйте их на голодный желудок.

Меры предосторожности

Прием добавок пепсина может быть связан с некоторыми побочными эффектами. Они достаточно редки, но, тем не менее, могут серьезно отразиться на здоровье. К числу побочных эффектов данной добавки относится боль в животе, сильное несварение, тошнота, сыпь и диарея. ()

Как правило, такие нежелательные явления возникают, если вы единовременно приняли слишком большое количество добавки пепсина.

Если вы заметили какие-либо побочные эффекты, обязательно проконсультируйтесь с врачом. Особенно если подобное состояние не проходит и становится еще хуже. Также обязательно поговорите с врачом о возможности приема подобных добавок в случае, если вы на регулярной основе принимаете какие-либо лекарства; если у вас аллергия или вы проходите курс лечения; а также если вы беременны, планируете беременность или кормите грудью.

Заключение

• Пепсин - это пищеварительный фермент в желудке, который расщепляет белки до более мелких частиц, называемых полипептидами (или для краткости просто пептидами). Какая железа выделяет пепсин? Пепсин вырабатывается клетками в слизистой оболочке желудка. Он образуется, когда пассивный фермент пепсиноген смешивается с соляной кислотой (желудочным соком) и преобразуется в активный фермент.
• Какие вещества в желудке помогают работе пепсина? Пепсин действует при кислом рН. В идеале 1,5-2. Сильнокислый желудочный сок помогает ферменту надлежащим образом расщеплять пищу. По этой причине низкий уровень кислотности желудка может вызвать определенные проблемы.
• Для переваривания белка необходимы протеолитические ферменты. К примеру, в аптеках без рецепта можно приобрести добавки, представляющие собой смесь соляной кислоты и пепсина. Однако их прием связан с некоторыми побочными эффектами, поэтому лучше предварительно обратиться за консультацией к специалисту.

Анна Стрельцова

17.12.2018 17.12.2018
Добрый день! Я нутрициолог и главный редактор сайта. Моя практика находится в Риге, а лекцию можно прослушать в городе Елгава. Над нашими статьями работает отличная команда профессионалов.

(СФ) из слизистой оболочки четвертого отдела (сычуга) желудка теленка. В состав СФ входят два основных молокосвертывающих фермента – химозин и пепсин .

Относительное содержание этих ферментов в желудочном соке варьирует в широкой степени, в зависимости от возраста животного и кормового рациона. СФ телят-молокопоек (легких телят) содержит 80- 95% химозина, тогда как аналогичные препараты, выделенные из сычугов телят, получавших грубые корма (тяжелых телят), содержат от 70 до 100% пепсина . Важно отметить, что препараты натурального СФ всегда содержат примесь пепсина, который начинает синтезироваться в сычуге теленка в пренатальном периоде .

Пепсин, и химозин обладают специфической и неспецифической протеолитической активностью (ПА) . Специфическая ПА или молокосвертывающая активность – это способность пепсина и химозина гидролизовать ключевую пептидную связь 105 (Phe) – 106 (Met) в молекуле каппа-казеина. Гидролиз этой связи приводит к дестабилизации мицелл казеина и запускает процесс образования молочного сгустка. При неспецифичном протеолизе происходит гидролиз не только связи 105 (Phe) – 106 (Met) в молекуле каппа- казеина, но и других пептидных связей в альфа-, бэтта- и каппа- казеинах. Неспецифическая протеолитическая активность пепсина в диаппазоне рН от 2 до 6 намного выше, чем у химозина , что сказывается на выходе и качестве сыров. Химозин синтезируется для обеспечения свертывания молока и поэтому гидролизует, в основном, ключевую пептидную связь. Напротив, пепсин, синтезируемый с целью обеспечить распад белков, атакует большое количество пептидных связей, как в казеине, так и в белках, поступающих с твердыми кормами. Химозин расщепляет казеин с образованием крупных фрагментов, которые впоследствии становятся субстратами для протеаз молочнокислых бактерий . Пепсин , обладающий гораздо более высокой протеолитической активностью, гидролизует белки с образованием коротких пептидов, которые могут вызвать появление горечи в сыре .

Сегодня сыродельным предприятиям предлагается большой ассортимент молокосвертывающих ферментов как отечественного, так и зарубежного производства. Основные из них, это отечественные препараты, разработанные ВНИИ маслодельной и сыродельной промышленности, а также рядом вновь созданных производителей. Из импортных ферментов рынок представлен, в основном, препаратами производства фирмы Hr. Hansen (Дания), препаратами голландской фирмы «DSM-Food Specialties» (DSM-FS), Caglificio Clerici SPA (Италия) и др.

В связи с дефицитом натурального сычужного порошка в сыроделии начали широко применять другие препараты, которые можно разделить на две группы: пепсины – желудочные протеазы жвачных и некоторых других животных – и кислые протеазы микробиального происхождения. Из первой группы наибольшее распространение получили говяжий и свиной пепсины. Пепсины чаще всего используют в виде смесей с сычужным порошком .

Широкий ассортимент молокосвертывающих препаратов, отсутствие объективной информации об их составе и свойствах порой ставит в тупик мастеров сыродельных предприятий и они, зачастую, делают выбор препарата, руководствуясь только его ценой, а не качеством. При этом мало кто подбирает ферментный препарат с учетом ассортимента вырабатываемых сыров. Для сыродельной промышленности специализированные предприятия поставляют молокосвертывающие ферментные препараты с установленным соотношением химозина и пепсина . Целью проведенной работы являлось определение соответствия заявленным производителями критериям, а именно: молокосвертывающей активности и соотношения двух основных ферментных компонентов: говяжьего пепсина и химозина. Были исследованы молокосвертывающие ферментные препараты, пользующиеся наибольшим спросом на сыродельных предприятиях Алтайского края, а именно: пепсин пищевой говяжий по ОСТ 10-023- 94, дата выработки 24.03.05 года, сычужный фермент (СФ) и сычужно- говяжий фермент (ВНИИМС СГ-50 ) по ОСТ 10-288-2001, дата выработки 29.03.06 ; а также молокосвертывающие сычужные препараты Clerici 96/4 (дата выработки 05/2006 года, номер партии 604 141 174), Clerici 70/30 (дата выработки 06/2005 года, номер партии 506 164 550), Clerici 50/50 (дата выработки 05/2006 года, номер партии 605 084 530) производства фирмы «Caglificio Clerici SPA», Италия. Для определения соотношения говяжьего пепсина и химозина при исследовании молокосвертывающих ферментных препаратов использовался метод определения доли активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата по ОСТ 10 288- 2001 .

Для определения молокосвертывающей активности 5 мл субстрата наливали в тонкостенные стеклянные пробирки, подогревали на водяной бане при 35 0С и выдерживали в течение трех минут, затем добавляли 0,1 мл исследуемого ферментного препарата, немедленно включали секундомер, а содержимое пробирки сразу же перемешивали. Начало реакции коагуляции определяли по образованию хлопьев в капле молока, наносимой на стенки пробирки стеклянной палочкой. После определения начала свертывания, секундомер сразу же выключали. Молокосвертывающая активность (МА) рассчитывалась по формуле: МА = А*Т1/Т2, где: А – аттестованная активность ОКО СФ; Т1 – время свертывания с ОКО СФ; Т2 — время свертывания с исследуемым образцом. При подготовке молокосвертывающих препаратов 1 г исследуемого образца ферментного препарата растворяли в 80,0 см3 дистиллированной воды с температурой 35 0С, перемешивали в течение 30 мин, доводили общий объем до 100,0 см3 и настаивали в водяной бане при температуре 35 0С в течение 15 мин. Подготовку отраслевого контрольного образца (ОКО) говяжьего пепсина проводили аналогичным образом. В качестве субстрата при определении доли активности говяжьего пепсина и молокосвертывающей активности служило сборное молоко. Приготовление субстрата проводили следующим образом: сырое сборное непастеризованное молоко нагревали на водяной бане до температуры 72 0С, инкубировали при этой температуре в течение 10 минут и быстро охлаждали под проточной водопроводной водой до 20-25 0С. В охлажденное молоко вносили хлористый кальций до конечной концентрации 30 мМ. При необходимости активную кислотность молока доводили до 6,5 ед. рН раствором 1,0 М НСl. Подготовленное таким образом молоко использовали для дальнейших исследований. Результаты проведенной работы представлены в таблице 1.

* — согласно ОСТ 10 288 [п.8.2.2.6, с.19] ошибка используемого метода составляет 5000 усл.ед. от общей молокосвертывающей активности препарата

При оценке пригодности молокосвертывающих препаратов для производства сыра необходимо учитывать молокосвертывающую активность. Оптимальная молокосвертывающая активность – одна из основных характеристик, влияющих на качество сгустка при выработке сыра. Как видно из таблицы 1 молокосвертывающая активность ВНИИМС СГ-50 , ГП и Clerici 70/30 несколько выше декларируемой. Наличие данной информации на предприятиях сыродельной промышленности могут способствовать более оптимальному расходу препаратов.

Действие сычужного фермента в процессе коагуляции молока определяется прежде всего действием химозина и в меньшей степени – пепсина. Увеличение в СФ относительного содержания пепсина, приводит к образованию более рыхлого сгустка при свертывании молока, что сопровождается снижением выхода сыра за счет потерь белка и жира с сывороткой. Как видно из таблицы 1, в СФ содержится незначительное количество пепсина. При использовании СФ, содержащего преимущественно химозин, получают сыры наилучшего качества, с максимальным выходом продукции .

Классический сычужный фермент нашел широкое применение в сыродельной промышленности. Сведения об использовании пепсина в сыроделии и главным образом для выработки отдельных видов сыров различны. Особенно успешными были опыты по производству сыров с использованием смеси 50% химозина и 50% пепсина. Применение этой смеси позволяет получить результаты, намного лучшие, чем при использовании чистого пепсина . Из приведенных в таблице 1 данных видно, что в препаратах ВНИИМС СГ-50 и Clerici 50/50 относительное содержание пепсина несколько выше декларируемого.

В молокосвертывающем ферментном препарате и Clerici 70/3 соотношение химозина и говяжьего пепсина соответствует декларируемому. В препарате Clerici 96/4 относительное содержание пепсина несколько выше декларируемого. Более высокая доля молокосвертывающей активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата может быть обусловлена рядом факторов. Одним из них может быть нарушение условий хранения. Производитель «Caglificio Clerici SPA» (Италия) гарантирует потерю активности не более 4% в течение двух лет хранения в прохладном месте при температуре от 4 до 8 0С.

Молокосвертывающие ферментные препараты необходимо хранить в упакованном виде в сухом защищенном от света помещении, при температуре не выше 10 0С и относительной влажности воздуха не более 75% [ОСТ 10 288, п.9.2.1, с.44]. Данные температурные режимы могли быть нарушены при транспортировке либо хранении товара на складе. Вторым фактором может являться ошибка используемого метода, при которой границы допускаемого значения абсолютной погрешности измерений составляют 5% по доле активности говяжьего пепсина от общей молокосвертывающей активности препарата [ОСТ 10 288, п.8.3.5, с.26].

Таким образом, сыродельным предприятиям, останавливая свой выбор на том или ином препарате, необходимо учитывать его особенности и контролировать, в первую очередь, выход сыра и его качество.

Нашего повествования мы с вами коснулись тех компонентов, которые необходимы при производстве домашнего сыра. Ну, с молоком все вроде бы понятно, с приправами в принципе тоже, а вот на пепсине — сычужном ферменте — следует остановиться поподробнее. Уверен, те, кто раньше сыроварением не интересовался, ни домашним, ни промышленным (а таких большинство), недоумевают — что за зверь такой? И главное — где его берут? Рассказываю без утайки.

Важнейшая составляющая молока, как известно со школьной скамьи — белок казеин. Его содержание в коровьем молоке достигает 3%, что очень много. При этом пепсин, который вырабатывается клетками желудка, служит как раз для расщепления белков. Нетрудно догадаться, что при воздействии пепсина на казеин происходит коагуляция, то есть свертывание молока.

Где купить пепсин?

В принципе, приобрести сычужный фермент можно через интернет, сыроварные предприятия, или просто договориться на рынке — энтузиасты так наверняка и сделают, а для 99% всех остальных есть куда более доступный способ. К счастью, помимо сыроварения пепсин применяется в медицинских целях, для лечения различных заболеваний желудочно-кишечного тракта, диспепсии и так далее. Ну а раз так, значит, наш путь лежит в аптеку.

В отечественных аптеках имеется два препарата, которые можно использовать в сыроделии — абомин и ацидин-пепсин. Второй, кажется, намного более доступен — а посему о нем немного подробнее.

Ацидин-пепсин (другие торговые наименования — Асіdolрерsin, Асіpepsol, Веtacid, Рерsacid, Рерsamin) содержит 1 часть пепсина и 4 части ацидина. Ацидин при гидролизации выделяет соляную кислоту, которая абсолютно безвредна, поскольку, во-первых, и так содержится в желудочном соке, и, во-вторых, в готовом сыре будет присутствовать в ничтожных объемах. На 1 литр молока, из которого, в зависимости от рецепта, получается порядка 200-300 г. готового сыра, используется 1-2 таблетки ацидин-пепсина, которые растворяются в воде и вводятся в доведенное до определенной температуры молоко.

Стоит упаковка ацидин-пепсина порядка 50 рублей, отпускается без рецепта, и я настоятельно рекомендую вам иметь запас в холодильнике — ведь очень скоро мы с вами приготовим домашний сыр , а затем рассмотрим технологию приготовления других сыров. Оставайтесь с нами!

ПЕПСИН - основной протеолитический фермент желудочного сока (КФ 3.4.23.1), относится к группе пептид-гидролаз, расщепляет белки, в основном до полипептидов, хотя среди продуктов расщепления белков пепсином встречаются низкомолекулярные пептиды и аминокислоты. Препараты П. используют в качестве лекарственных средств для заместительной терапии при расстройствах пищеварения. При нек-рых патол, состояниях активность П. в желудочном соке (см.) является одним из диагностических признаков и определяется в клинико-биологических лабораториях. Содержание профермента П. - пепсиногена в моче (уропепсина) - служит дополнительным диагностическим тестом при исследовании секреторной способности слизистой оболочки желудка. П. находит применение в пищевой и мясо-молочной промышленности.

П. открыт в 1836 г. Т. Шванном, а в 1930 г. получен Нортропом (J. Н. Northrop) в кристаллическом виде.

П. является наиболее хорошо изученным представителем подкласса карбоксильных протеиназ (см. Пептид-гидролазы). Мол. вес (масса) П. ок. 35 000, изоэлектрическая точка (см.) находится при pH ниже 1,0, что обусловлено высоким содержанием в молекуле фермента остатков аспарагиновой и глутаминовой к-т при низком содержании диаминокислот, а также присутствием одного остатка фосфорной к-ты. Молекула П. состоит из одиночной полипептидной цепи из 327 аминокислотных остатков и представляет собой глобулу с размерами осей 5,5 X 4,5 X 3,2 нм, составленную из двух доменов, имеющих сходную структуру. Для молекулы П. характерно очень низкое содержание альфа-спиральных участков и высокое содержание бета-структур. Между доменами находится впадина, в к-рой располагается активный центр П., он формируется аминокислотными остатками, локализованными в разных доменах; каталитическими группами являются COOH-группы остатков аспарагиновой к-ты в 32-м и 215-м положениях.

Активность П., как и других карбоксильных протеиназ, подавляется диазокарбонильными ингибиторами и нек-рыми эпоксидами, специфически блокирующими COOH-группы активного центра фермента. Природным ингибитором П. является пепстатин - N-замещенный пентапептид, продуцируемый нек-рыми стрептомицетами.

П. наиболее устойчив при pH ок. 5,0-5,5. В более кислой среде происходит самопереваривание (аутолиз) фермента; при pH выше 6,0 наступает его быстрая и практически необратимая инактивация. П. инактивируется также при температуре выше 60°.

П. содержится в желудочном соке млекопитающих, птиц, рептилий и рыб. У беспозвоночных и микроорганизмов обнаружены ферменты, близкие по свойствам к П. В желудочном соке человека и высших млекопитающих наряду с П. присутствует гастриксин - фермент, имеющий сходные с П. свойства и гомологичную структуру.

Синтезируется П. главными клетками желез слизистой оболочки желудка (см.) в виде неактивного предшественника - профермента пепсиногена, к-рый в присутствии соляной к-ты желудочного сока превращается в активный фермент. При этом в результате конформационных изменений и гидролиза пептидной связи между лей44-иле45 от N-концевого участка молекулы пепсиногена отщепляется фрагмент, и т. о. образуется активный П., катализирующий затем аутокаталитическую активацию следующих порций профермента. Один из отщепляющихся при этом пептидов, так наз. ингибитор П. с мол. весом (массой) ок. 3000, при pH выше 5,0 подавляет активность П.; при pH ниже 4,0 ингибитор быстро расщепляется. В моче млекопитающих, в т. ч. и человека, в норме обнаруживается пепсиноген (уропепсин), проникающий в мочу из главных клеток слизистой оболочки желудка через кровь и почки (см. Уропепсин).

Процесс переваривания белков в жел.-киш. тракте начинается с действия П. Этот фермент обладает широкой субстратной специфичностью; он катализирует в белках гидролиз пептидных связей, образованных различными аминокислотными остатками. П. расщепляет почти все белки растительного и животного происхождения, за исключением протаминов и кератинов. Оптимум действия П. при pH 2,0. При pH ок. 5,0 П. створаживает молоко, вызывая превращение казеиногена в казеин (см.). П. способен гидролизовать ряд низкомолекулярных синтетических пептидов и эфиров, в состав к-рых входят ароматические аминокислоты. Оптимум для гидролиза П. многих синтетических субстратов находится при pH 4,0. П. катализирует также реакцию транс-пептидирования (перенос аминокислотного остатка с одного синтетического субстрата на другой).

Коммерческие препараты неочищенного П. получают из кислотного экстракта (аутолизата) слизистой оболочки желудка путем высаливания 15% р-ром NaCl и последующего высушивания. Очищенный П. выделяют из таких препаратов с помощью ионообменной хроматографии (см.). Аналог П. - химозин (см.), используемый в пищевой промышленности для сыроварения, получают таким же способом из слизистой оболочки сычуга - отдела желудка крупного рогатого скота. Для мед. целей применяют П. из слизистой оболочки желудка свиней. Кристаллический П. может быть получен как из коммерческих препаратов П., так и из желудочного сока или непосредственно из слизистой оболочки желудка.

Для определения активности П. предложено много методов. Ранее использовали метод Метта, к-рый, однако, устарел и не дает точных результатов. Наиболее часто для определения активности П. применяют метод Ансона - расщепление под действием П. денатурированного гемоглобина с последующим определением количества тирозина в без-белковом фильтрате (см. Ансона - Черникова метод). Для исследования активности П. в желудочном соке и содержания уропепсина в моче широко применяется метод Пятницкого, основанный на определении створаживающей активности фермента.

При ряде заболеваний жел.-киш. тракта - хрон, гастрите (см.), язве желудка и двенадцатиперстной кишки (см. Язвенная болезнь), раке желудка (см.) и при нек-рых патол, состояниях - пернициозной анемии (см.), гипохромной анемии (см. Железодефицитная анемия) нарушается секреция П. В связи с этим определение П. в желудочном соке наряду с определением концентрации соляной к-ты имеет диагностическое значение. Для диагностических целей используют также определение в моче уропепсина, содержание к-рого, как полагают, отражает уровень секреторной способности слизистой оболочки желудка.

Пепсин как лекарственный препарат

Препарат П. (Pepsinum), используемый как лекарственное средство, получают из слизистой оболочки желудка свиней, в качестве наполнителя применяют сахарозу или лактозу. Препарат представляет собой белый или кремовый порошок сладкого вкуса со специфическим запахом, растворимый в воде, в 20% этиловом спирте и нерастворимый в эфире и хлороформе.

Обычно препараты П. обладают довольно низкой протеолитической активностью: 1 г препарата содержит всего 5 мг чистого фермента.

Для обеспечения оптимального действия препарата реакция среды в желудке должна быть кислой, а концентрация свободной соляной к-ты - не ниже 0,15-0,2%.

П. применяют для заместительной терапии при расстройствах пищеварения (см.), сопровождающихся секреторной недостаточностью желудка (ахилии, гипацидных и анацидных гастритах, диспепсиях и др.). Следует учитывать, что эндогенный П., как и другие пищеварительные ферменты, главные клетки слизистой обрлочки желудка выделяют обычно в избыточных количествах, поэтому снижение переваривающей способности желудочного сока при снижении его кислотности часто является результатом недостаточного выделения соляной к-ты, а не снижения активности или интенсивности образования П. Т. о., при гипацидных состояниях основное значение имеет обеспечение оптимальных условий для переваривания желудочного содержимого, а применение П. имеет вспомогательное значение. При анацидных состояниях, когда снижена кислотообразующая функция желудка, целесообразно назначать П. в сочетании с разведенной соляной к-той.

П. назначают внутрь: взрослым по 0,2-0,5 г на прием 2-3 раза в день перед едой или во время еды в порошках или в 1-3% р-ре соляной к-ты (10-15 капель на полстакана воды); детям на прием назначают по 0,05-0,3 г в 0,5-1% р-ре соляной к-ты. Противопоказаниями к приему П. являются гиперацидный гастрит, обострение при язве желудка. Побочным действием препарат, применяемый в терапевтических дозах, не обладает.

Форма выпуска: порошок. Хранение: в хорошо укупоренных банках в прохладном (от 2 до 15°), защищенном от света месте.

Кроме препарата пепсина (Pepsinum), фармацевтическая промышленность выпускает препарат ацидин-пепсин (Acidin-pepsinum), содержащий 1 часть пепсина и 4 части бетаина гидрохлорида (см. Бетаины), к-рый в желудке гидролизуется с образованием свободной соляной к-ты (0,4 г бетаина соответствуют примерно 16 каплям разведенной соляной к-ты). Таблетки ацидин-пепсина (по 0,5 и 0,25 г) растворяют в половине стакана воды и принимают 3-4 раза в день во время еды.

За рубежом таблетки, содержащие П., выпускаются под названиями «Ацидол-пепсин», «Бетацид», «Аци-пепсол», «Пепсамин».

Библиография: Андреева Н. С. и др. Рентгеноструктурный анализ пепсина, Молек. биол., т. 12, № 4, с. 922, 1978, библиогр.; Лобарева Л. С. и Степанов В. М. Карбоксильные протеиназы плесневых грибов, в кн.: Усп. биол, хим., под ред. Б. Н. Степаненко, т. 19, с. 83, М., 1978, библиогр.; Мосолов В. В. Протеолитические ферменты, с. 101 и др., М., 1971; Нортроп Д., Кунитц М. и Херриотт Р. Кристаллические ферменты, пер. с англ., с. 32, М., 1950; Радбиль О. С. Фармакологические основы лечения болезней органов пищеварения, с. 78, М., 1976; Acid proteases, structure, function and biology, ed. by J. Tang, N. Y., 1977; Tang J. Evolution in the structure and function of carboxyl proteases, Molec, cell. Biochem., v. 26, p. 93, 1979.

Л. А. Локшина; H. В. Коробов (фарм.).